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Text File  |  1995-03-04  |  1.6 KB  |  35 lines
  1. **************************
  2. * Snake toxins signature *
  3. **************************
  4.  
  5. Snake toxins belong to  a  family of  proteins [1,2,3]  which groups short and
  6. long neurotoxins, cytotoxins and short toxins, as well as a other miscellanous
  7. venom peptides.  Most  of  these  toxins  act  by  binding  to  the  nicotinic
  8. acetylcholine receptors  in  the postsynaptic membrane of skeletal muscles and
  9. prevent the  binding  of  acetylcholine,  thereby  blocking  the excitation of
  10. muscles.
  11.  
  12. Snake toxins  are  proteins that consist of sixty to seventy five amino acids.
  13. Among the  invariant  residues  are  eight cysteines all involved in disulfide
  14. bonds. We  have  developed  a  signature pattern which includes three of these
  15. cysteines as    well  as  a  conserved proline thought to be important for the
  16. maintenance of the tertiary structure.   The  first cysteine in the pattern is
  17. linked to the second one by a disulfide bond.
  18.  
  19. -Consensus pattern: C-P-x(6,8)-[LIVYST]-x-C-C
  20.                     [The three C's are involved in disulfide bonds]
  21. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: Most  of the
  22.  snake toxins  are detected except for fasciatoxin, which is an atypical short
  23.  neurotoxin, and eight toxins which have a very low activity.
  24. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: 13.
  25. -Last update: December 1992 / Text revised.
  26.  
  27. [ 1] Dufton M.J.
  28.      J. Mol. Evol. 20:128-134(1984).
  29. [ 2] Endo T., Tamiya N.
  30.      (In) Snake toxins, Harvey A.L., Ed., pp165-222, Pergamon Press, New-York,
  31.      (1991).
  32. [ 3] Mebs D., Claus I.
  33.      (In) Snake toxins, Harvey A.L., Ed., pp425-447, Pergamon Press, New-York,
  34.      (1991).
  35.